Omstandigheden

Inleiding

Om zichzelf in stand te kunnen houden moeten cellen een groot aantal chemische reacties uitvoeren.
Ze kunnen dat alleen als de omstandigheden daarvoor geschikt zijn.
Daarbij zijn factoren als temperatuur en zuurgraad belangrijk; zij hebben grote invloed op het verloop van reacties.
De cel moet daarom voortdurend zijn interne milieu controleren en eventueel corrigeren om een stabiel intern evenwicht te handhaven (homeostase).
De celmembraan speelt daarbij een belangrijke rol. (zie kennisbank "Celmembraan")

 

pH

De zuurgraad (uitgedrukt in pH) heeft grote invloed op het functioneren van cellen. Dat komt voornamelijk doordat de structuur van eiwitten gevoelig is voor veranderingen in zuurgraad.
En eiwitten zijn heel belangrijke onderdelen van een cel.
(zie kennisbank "Algemene bouw van nucleïnezuren")

Cellen hebben systemen om veranderingen in de zuurgraad zoveel mogelijk te beperken.
Daarmee houden ze op iedere plaats in de cel de pH optimaal voor de processen die daar moeten verlopen.

Dissociatie van water

Water moleculen kunnen uit elkaar vallen in H3O+ en OH-. (Dit komt doordat een waterstof ion van het ene watermolecuul aan het ander wordt overgedragen. Er blijft dan een OH- ion achter).

Voor het gemak schrijven we dit meestal als:
H2O ⇋ H+ + OH-

Dit is een omkeerbare reactie. Het evenwicht ligt ver naar links. In zuiver water is de concentratie van elk ion 10-7. Omdat de pH de negatieve logaritme is uit de H+ concentratie, heeft zuiver water dus een pH (zuurgraad) van 7.

Als een zuur oplost in water, komen er meer H+ ionen in het water. De oplossing wordt zuurder.
Basen maken een oplossing minder zuur, doordat ze de H+ ionen wegvangen.

Als we het over zuren en basen hebben, wordt er vaak gesproken over "sterk" en "zwak". Simpel gezegd vallen sterke zuren en basen in water vrijwel volledig uiteen in ionen, terwijl hun zwakke zuren en basen slechts gedeeltelijk ioniseren. Bij het oplossen van eenzelfde hoeveelheid sterk en zwak zuur zullen in het eerste geval dus meer protonen vrijkomen. Daarom is de pH lager in het geval van een sterk zuur.

Invloed van pH op celprocessen

Met name eiwitten zijn erg gevoelig voor veranderingen in de pH. Dit komt doordat de zijketens van de aminozuren waaruit een eiwit is opgebouwd afhankelijk van de pH geprotoneerd of gedeprotoneerd zijn.
Dit heeft o.a. effect op het vormen van waterstofbruggen.

Waterstofbruggen zijn belangrijk voor de tertiaire structuur van de eiwitten.
Als hun tertiaire structuur verandert, functioneren eiwitten niet meer goed.
Enzymen, dat zijn eiwitten, werken het beste bij hun pH-optimum.

Omdat cellen voor hun werking afhankelijk zijn van de vele enzymen, is een te sterke verandering van de pH zeer schadelijk voor een cel.

Cellen beschikken dan ook over stoffen die de veranderingen in H+ en OH-concentraties kunnen dempen. Dergelijke stoffen noemen we buffers.  
Twee belangrijke buffers zijn de fosfaat-buffer en de carbonaatbuffer.

Toevoegen van H+ verschuift de reacties naar links. Toegevoegde OH- bindt met de aanwezige H+.
Er verdwijnt daardoor H+, uit de oplossing, de reactie verschuift naar rechts.
De verandering van pH wordt dus gedempt.

Reactiesnelheid en enzymen

De snelheid van chemische reacties is onder andere afhankelijk van de temperatuur. Hoe hoger die is, hoe sneller de chemische reacties verlopen.
In de cellen van de meeste organismen is de temperatuur te laag om reacties snel te laten verlopen.
In alle cellen zorgen enzymen voor een versnelling van de reacties.
Ze werken als katalysator en omdat ze in organismen voorkomen noemen we ze biokatalysatoren.

 

Activeringsenergie

Om een reactie te laten verlopen, is het in de eerste plaats nodig dat de te reageren moleculen elkaar tegenkomen. Als dat gebeurt, hebben ze bovendien energie nodig om met elkaar te reageren. Is er niet voldoende energie, dan vindt er geen reactie plaats. De benodigde energie noemen we activeringsenergie. Hoe groot deze is, hangt af van de reactie.
Een (bio)katalysator kan de activeringsenergie verlagen door de moleculen in een geschikte positie ten opzichte van elkaar te brengen, of door het substraat te activeren.  

Cofactor en coenzym

In het actieve centrum komen vaak speciale hulpstoffen voor die een rol spelen bij de scheikundige reactie.
We noemen deze hulpstoffen cofactoren als ze anorganisch zijn en co-enzymen als ze organisch zijn.
Het eiwitachtige deel van het enzym wordt apo-enzym genoemd.

Cofactoren kunnen bepaalde ionen zijn zoals ijzer, calcium of chloor. In het hemoglobine uit de rode bloedlichaampjes worden ijzeratomen (als cofactor) gebruikt bij de binding van zuurstof. Veel vitaminen werken als co-enzym bij enzymreacties.

De cofactoren en co-enzymen dragen eraan bij dat een enzym vaak maar één chemische reactie kan uitvoeren. Zij maken een enzym dus reactiespecifiek.

Invloed van temperatuur

Zoals je uit de scheikunde weet, gaat een reactie sneller bij een hogere temperatuur. Maar in biologische systemen hebben we nog met een tweede effect van temperatuurverhoging te maken.
Wanneer je eiwitten verwarmt, dan stollen ze. We spreken van denaturatie.

De temperatuurafhankelijkheid van de enzymwerking wordt bepaald door de beide genoemde verschijnselen. Eenvoudig gezegd geldt daarom:
Enzymwerking (bij temp verhoging) = reactiesnelheidsverhoging – denaturatie

Omdat beide tegen elkaar inwerken, kunnen we ze in een grafiek samenbrengen en van elkaar aftrekken.  

pH optimum

Elk enzym heeft een bepaalde pH waarbij zijn structuur optimaal is. Voor veel enzymen ligt dat pH-optimum  bij pH 7, maar het enzym peptase in je maag b.v. werkt het best bij een veel lagere pH.
Als de pH teveel afwijkt, worden bindingen onherstelbaar beschadigd. Het enzym verliest definitief zijn vorm: het denatureert.

Ook nucleïnezuren zijn heel gevoelig voor veranderingen in de pH, door de aanwezigheid van waterstofbruggen tussen de stikstofbasen.

Invloed van substraatconcentratie

In de figuur zie je het verschil tussen een reactie die met een enzym en een reactie die zonder enzym verloopt.
Bij een bepaalde substraatconcentratie zal de reactiesnelheid van de enzymgekatalyseerde reactie afvlakken doordat alle actieve centra ‘bezet’ zijn door substraatmoleculen.
Meer substraat toevoegen heeft dan geen invloed meer op de reactiesnelheid.

Remming (inhibitie)

Enzymen kunnen door bepaalde stoffen in hun werking geremd worden.
We noemen dat inhibitie.
We onderscheiden twee vormen:

Bij competitieve inhibitie gaat de remstof een competitie aan met het substraat. Bij een overmaat remstof verliest het substraat de strijd.
Vergiftiging door koolstofmonoxide is een voorbeeld van deze vorm van remming. Koolstofmonoxide neemt de plaats van zuurstof in bij de binding aan het hemoglobine molecuul. Het bindt 240 maal sterker aan hemoglobine dan zuurstof.
Door toedienen van een zo hoog mogelijke concentratie zuurstof (en natuurlijk het verwijderen van de bron van koolstofmonoxide) kan het koolstofmonoxide weer van het hemoglobinemolecuul worden verdreven.

Bij niet-competitieve inhibitie bindt een remstof niet aan het actieve centrum, maar op een andere plaats aan het enzym. De vorm van het enzym kan daardoor veranderen. De reactie tussen enzym en substraat zal daardoor anders verlopen.

De remming kan blijvend zijn (irreversibel). Een voorbeeld is het zenuwgas DIPF (di-isopropylfosforafluoridaat). Deze stof gaat in het actieve centrum van acetylcholine-esterase zitten en blokkeert dat op die manier de afbraak van de neurotransmitter in de synaps van de zenuwcel. Kwik- en loodverbindingen kunnen op eenzelfde manier enzymen onomkeerbaar remmen.
Andere voorbeelden van competitieve remmers zijn pesticiden en antibiotica.

 

  • Het arrangement Omstandigheden is gemaakt met Wikiwijs van Kennisnet. Wikiwijs is hét onderwijsplatform waar je leermiddelen zoekt, maakt en deelt.

    Auteur
    VO-content
    Laatst gewijzigd
    2021-05-17 09:06:01
    Licentie

    Dit lesmateriaal is gepubliceerd onder de Creative Commons Naamsvermelding-GelijkDelen 4.0 Internationale licentie. Dit houdt in dat je onder de voorwaarde van naamsvermelding en publicatie onder dezelfde licentie vrij bent om:

    • het werk te delen - te kopiëren, te verspreiden en door te geven via elk medium of bestandsformaat
    • het werk te bewerken - te remixen, te veranderen en afgeleide werken te maken
    • voor alle doeleinden, inclusief commerciële doeleinden.

    Meer informatie over de CC Naamsvermelding-GelijkDelen 4.0 Internationale licentie.

    Aanvullende informatie over dit lesmateriaal

    Van dit lesmateriaal is de volgende aanvullende informatie beschikbaar:

    Toelichting
    De Kennisbanken bevatten de theorie bij de opdrachten.
    Leerinhoud en doelen
    Biologie;
    Eindgebruiker
    leerling/student
    Moeilijkheidsgraad
    gemiddeld

  • Downloaden

    Het volledige arrangement is in de onderstaande formaten te downloaden.

    Metadata

    LTI

    Leeromgevingen die gebruik maken van LTI kunnen Wikiwijs arrangementen en toetsen afspelen en resultaten terugkoppelen. Hiervoor moet de leeromgeving wel bij Wikiwijs aangemeld zijn. Wil je gebruik maken van de LTI koppeling? Meld je aan via info@wikiwijs.nl met het verzoek om een LTI koppeling aan te gaan.

    Maak je al gebruik van LTI? Gebruik dan de onderstaande Launch URL’s.

    Arrangement

    IMSCC package

    Wil je de Launch URL’s niet los kopiëren, maar in één keer downloaden? Download dan de IMSCC package.

    Voor developers

    Wikiwijs lesmateriaal kan worden gebruikt in een externe leeromgeving. Er kunnen koppelingen worden gemaakt en het lesmateriaal kan op verschillende manieren worden geëxporteerd. Meer informatie hierover kun je vinden op onze Developers Wiki.

  • Gebruik
    Weergave
  • Wikiwijs is een dienst van