## Remming (inhibitie)

Enzymen kunnen door bepaalde stoffen in hun werking geremd worden.
We noemen dat inhibitie.
We onderscheiden twee vormen:
Bij competitieve inhibitie gaat de remstof een competitie aan met het substraat. Bij een overmaat remstof verliest het substraat de strijd.
Vergiftiging door koolstofmonoxide is een voorbeeld van deze vorm van remming. Koolstofmonoxide neemt de plaats van zuurstof in bij de binding aan het hemoglobine molecuul. Het bindt 240 maal sterker aan hemoglobine dan zuurstof.
Door toedienen van een zo hoog mogelijke concentratie zuurstof (en natuurlijk het verwijderen van de bron van koolstofmonoxide) kan het koolstofmonoxide weer van het hemoglobinemolecuul worden verdreven.
Bij niet-competitieve inhibitie bindt een remstof niet aan het actieve centrum, maar op een andere plaats aan het enzym. De vorm van het enzym kan daardoor veranderen. De reactie tussen enzym en substraat zal daardoor anders verlopen.
De remming kan blijvend zijn (irreversibel). Een voorbeeld is het zenuwgas DIPF (di-isopropylfosforafluoridaat). Deze stof gaat in het actieve centrum van acetylcholine-esterase zitten en blokkeert dat op die manier de afbraak van de neurotransmitter in de synaps van de zenuwcel. Kwik- en loodverbindingen kunnen op eenzelfde manier enzymen onomkeerbaar remmen.
Andere voorbeelden van competitieve remmers zijn pesticiden en antibiotica.