Vetten zijn triglyceriden. Vetten uit voeding worden in het lichaam afgebroken. Dit gebeurt in twee stappen.
Eerst vindt de hydrolyse van vetten tot onder andere vetzuren plaats. Zo wordt glyceryltripalmitaat bij volledige hydrolyse omgezet tot onder andere palmitinezuur (C15H31COOH).
Na deze hydrolyse worden de vetzuren verder afgebroken. Vetten vormen een belangrijke energiebron voor het lichaam. Tijdens de afbraak in het lichaam komt veel energie vrij.
Een gram vet levert bij afbraak beduidend meer energie dan een gram koolhydraat of eiwit.De grootste hoeveelheid nergie komt hierbij vrij door de afbraak van de vetzuren.
Het mechanisme van de afbraak van vetzuren is lange tijd onduidelijk gebleven.
De reden was dat de reactieproducten van tussenstappen snel worden afgebroken en daarom niet konden worden aangetoond.
De wetenschapper Franz Knoop bedacht hiervoor in 1904 een oplossing.
Knoop mengde carbonzuren met het voer van honden. Dit waren carbonzuren die van tevoren dusdanig waren bewerkt dat aan het koolstofatoom dat het verst verwijderd was van de carbonzuurgroep, een benzeenring was gekoppeld. De benzeenring zorgde ervoor dat het carbonzuurmolecuul niet volledig kon worden afgebroken.
Er bleef steeds een gedeelte (met een benzeenring) over.
Hij voerde de proef uit met carbonzuren waarvan de moleculen verschillende ketenlengtes hadden.
Hij verzamelde de urine van de honden gedurende 24 uur en analyseerde deze.
Hij vond de volgende resultaten:
Knoop stelde op basis van dit experiment de hypothese op dat de afbraak van vetzuren gefaseerd plaatsvindt: de koolstofketens van de vetzuurmoleculen worden telkens twee koolstofatomen of een veelvoud daarvan korter.
Knoop had hiermee een belangrijke stap in de ontrafeling van het afbraakmechanisme gezet. Later werd het afbraakmechanisme van vetzuren volledig opgehelderd. Daarbij bleek dat de stof co-enzym A een belangrijke rol in dit mechanisme speelt. In de structuurformule van co-enzym A is – S – H de reactieve groep. In het vervolg van de opgave wordt co-enzym A daarom als CoA – SH weergegeven.
In figuur 1 is het afbraakmechanisme schematisch weergegeven.
In figuur 1 wordt een aantal stoffen met hun afkortingen aangeduid.
Aan het begin van het afbraakmechanisme reageert een molecuul van het vetzuur met een molecuul co-enzym A tot een molecuul acyl-CoA.
Vervolgens wordt in vier stappen de koolstofketen twee koolstofatomen korter gemaakt. Eén van de eindproducten van deze vier stappen is een nieuw molecuul acyl-CoA met een koolstofketen die twee koolstofatomen minder bevat dan de koolstofketen van het oorspronkelijke acyl-CoA. Dit nieuwe molecuul acyl-CoA ondergaat dezelfde vier stappen. Deze reeks van vier stappen wordt steeds herhaald, totdat in de laatste stap twee moleculen acetyl-CoA ontstaan.
Van de stof enoyl-CoA is een stereo-isomeer mogelijk. In het afbraakmechanisme blijkt alleen de getekende stereo-isomeer van enoyl-CoA te ontstaan.
De vorming van hydroxyacyl-CoA uit enoyl-CoA is een additiereactie. In principe kunnen vier additieproducten ontstaan. In dit afbraakmechanisme ontstaat er maar één.
De omzetting van L-hydroxyacyl-CoA tot ketoacyl-CoA is een redoxreactie.
In de biochemie wordt de hoeveelheid energie die bij een omzetting is betrokken vaak uitgedrukt in zogenoemde ATP-eenheden. Dit is de hoeveelheid energie die nodig is voor de omzetting van een eenheid ADP
(adenosinedifosfaat) tot een eenheid ATP (adenosinetrifosfaat), dan wel de energie die ontstaat als ATP wordt omgezet tot ADP.
Voor de eerste stap in het afbraakmechanisme van een vet, de vorming van acyl-CoA, worden per vetzuurmolecuul twee eenheden ATP aan energie opgenomen. Vervolgens wordt acyl-CoA volgens figuur 1 in een aantal stappen volledig omgezet tot acetyl-CoA.
Als bij een stap in figuur 1 niet is aangegeven of deze ATP levert of kost, dan mag worden aangenomen dat geen energie nodig is of vrijkomt in de vorm van ATP.
Alle gevormde acetyl-CoA wordt tenslotte via de zogenoemde citroenzuurcyclus in het lichaam verder afgebroken, waarbij per eenheid acetyl-CoA twaalf ATP-eenheden ontstaan.
17.4 Eiwitten
17.5 Eiwitten in actie
Hechting caseïne aan chymosine
Vwo-examen scheikunden 2e tijdvak 2012
Melk bevat ongeveer 4% eiwit waarvan het eiwit caseïne het grootste deel uitmaakt. De aanwezigheid van caseïne is onmisbaar voor het maken van kaas.
Bij de bereiding van kaas worden zuursel en stremsel aan melk toegevoegd.
Zuursel is een mengsel van verschillende soorten melkzuurbacteriën die lactose omzetten tot melkzuur (2–hydroxypropaanzuur).
Stremsel bevat het enzym chymosine. Onder invloed van chymosine vindt hydrolyse plaats van een deel van de aanwezige caseïnemoleculen. Hierdoor wordt de melk dikker en ontstaat via een aantal bewerkingen kaas.
Hieronder zijn de aminozuren 98 tot en met 112 van een molecuul caseïne weergegeven. Het omkaderde gedeelte van een molecuul caseïne bevindt zich tijdens de hydrolyse in de holte van het enzym, waar de reactie optreedt: het zogenoemde actieve centrum. In een molecuul caseïne wordt de peptidebinding tussen fenylalanine (Phe) op plaats 105 en methionine (Met) op plaats 106 verbroken.
Van aminozuur 1 is de aminogroep nog aanwezig.
Bij een onderzoek naar de hechting van caseïnemoleculen aan chymosine is een aantal peptiden gesynthetiseerd. Deze peptiden zijn gebruikt als substraat voor het enzym.
Peptiden worden gemaakt uit aminozuren. Als men één soort dipeptide, bijvoorbeeld Ala-Ile, wil maken uit een mengsel van beide aminozuren, kunnen naast Ala-Ile nog andere dipeptiden ontstaan.
Als eerste peptide werd het gedeelte van caseïne gemaakt dat zich in het actieve centrum bevindt: Leu-Ser-Phe-Met-Ala-Ile. Voor de synthese van dit peptide ging men als volgt te werk:
1 Men laat een oplossing van Ile reageren met een bepaald slecht oplosbaar polymeer. Daarbij reageren de
carbonzuurgroepen van Ile met de hydroxylgroepen van het polymeer. Er ontstaat een vaste stof die
schematisch kan worden aangeduid als Ile-Polymeer.
2 In een ander reactievat laat men de aminogroep van Ala reageren met een andere stof, waardoor de
aminogroep niet meer beschikbaar is voor reacties met een ander aminozuur. Dit wordt aangegeven als X-Ala.
Het is mogelijk om X te verwijderen, zodat de oorspronkelijke aminogroep weer ontstaat.
3 Het vaste Ile-Polymeer laat men reageren met een oplossing met een overmaat X-Ala. Daarbij ontstaat
X-Ala-Ile-Polymeer.
4 Deze stof ondergaat een aantal bewerkingen, zodat X-Met-Ala-Ile-Polymeer ontstaat.
5 Als deze stappen worden herhaald met de opeenvolgende aminozuren, kunnen de gewenste polypeptiden
worden gesynthetiseerd.
Het groeiende polypeptide blijft tijdens deze bewerkingen gebonden aan het polymeer.
Het gebruikte polymeer bevat hydroxylgroepen, waardoor de carbonzuurgroepen van de aminozuren met het polymeer kunnen reageren.
Aan het eind van de synthese moet het ontstane polypeptide worden losgemaakt van het polymeer. Hierbij treedt een hydrolyse op, waarbij het gewenste polypeptide vrijkomt.
Bij het onderzoek naar de hechting van caseïnemoleculen aan chymosine, werd gemeten hoe snel de verschillende polypeptiden werden gehydrolyseerd door chymosine. Voor dit onderzoek werd een buffer met pH = 4,7 gemaakt.
Voor de snelheid s van de reactie van het enzym E met een substraat S geldt bij dit onderzoek de volgende vergelijking: s = k·[E]·[S].
In tabel 1 is voor een aantal van de onderzochte polypeptiden de waarde van k vermeld. De metingen zijn uitgevoerd bij pH = 4,7.
tabel 1
De onderzoekers trokken uit het gehele onderzoek de conclusie dat sommige aminozuureenheden net buiten het actieve centrum een rol spelen bij de mate van hechting van het polypeptide in het actieve centrum van het enzym.
De onderzoekers formuleerden de hypothese dat één van de mogelijke verklaringen voor een goede hechting van een substraat bij pH = 4,7 is, dat één of meerdere van de aanwezige zijgroepen van de aminozuurresten Lys en His een H+ hebben opgenomen.
Uit de tabel kan tevens worden afgeleid, dat een andere aminozuureenheid dan Lys en His eveneens een positieve invloed heeft op de reactiesnelheid.
17.6 Voeding, ziekte en erfelijkheid
Wat is er mis aan spinazie met vis?
Examen vwo scheikunde 1,2 1e tijdvak 2011
Onderstaand tekstfragment is ontleend aan de website van het Voedingscentrum. Tekstfragment
Nitrosamines worden gekenmerkt door de aanwezigheid van de groep N = O in de moleculen.
Een voorbeeld van een nitrosamine is N-nitrosodimethylamine:
Moleculen N-nitrosodimethylamine kunnen ontstaan uit moleculen dimethylamine en zogenoemde nitrosylionen: NO+.
Behalve moleculen N-nitrosodimethylamine ontstaat één andere soort deeltjes.
Dimethylamine is een stof die in vis en schaal- en schelpdieren voorkomt.
Nitrosylionen ontstaan wanneer nitriet in zuur milieu, bijvoorbeeld in de maag, terechtkomt. Behalve NO+ ontstaat één andere stof.
Door nitrosamines kunnen veranderingen (mutaties) ontstaan in het DNA van organismen.
Zo kan N-nitrosodimethylamine met een guanine-eenheid in een DNA-molecuul reageren.
Aan het zuurstofatoom van de guanine-eenheid wordt dan een methylgroep gebonden.
Zo’n gemethyleerde guanine-eenheid heeft de volgende structuurformule:
In DNA zijn guanine-eenheden in de ene streng via waterstofbruggen gekoppeld aan cytosine-eenheden in de andere streng. Zie BiNaS-tabel 71B.
In de cel wordt het DNA regelmatig vernieuwd. Daarbij gaat de dubbele helix open. Aan elk van beide strengen wordt dan een nieuwe complementaire keten gevormd. Wanneer in de matrijsstreng van het oorspronkelijke DNA een gemethyleerde guanine-eenheid voorkomt, wordt daartegenover in de nieuwe complementaire keten (de coderende streng) geen cytosine-eenheid ingebouwd, maar een thymine-eenheid. Bij de volgende vernieuwing van dit DNA wordt tegenover de thymine-eenheid een adenine-eenheid in de matrijsstreng ingebouwd.
Deze verandering (mutatie) van een C – G basenpaar naar een T – A basenpaar kan als volgt schematisch worden weergegeven:
Zo’n verandering kan ingrijpende gevolgen hebben voor de eiwitsynthese.
De hierboven beschreven mutatie zou zich bijvoorbeeld kunnen bevinden op een plaats in een gen waar de genetische informatie voor het aminozuur glutamine (Gln) in een bepaald enzym had moeten zitten.
Dan wordt in het desbetreffende enzym geen Gln ingebouwd, maar gebeurt er iets totaal anders.
Er zal dan een eiwit ontstaan dat de beoogde enzymwerking niet bezit.
Maar er is ook goed nieuws. Alle organismen, van bacteriën tot zoogdieren, bezitten een enzym dat ervoor zorgt dat beschadigingen aan het DNA zoals de methylering van guanine-eenheden, worden gerepareerd.
Dat is het enzym AlkylGuanine-DNA alkylTransferase.
De aminozuurvolgorde in dit reparatie-enzym verschilt voor verschillende soorten organismen.
Maar in het reparatie-enzym van alle onderzochte organismen zit op plaats 128 een arginine-eenheid, op plaats 137 een asparagine-eenheid en komt op de plaatsen 144 tot en met 147 de reeks ~ Pro – Cys – His – Arg ~ voor.
Op deze combinatie van aminozuureenheden berust de werking van het reparatie-enzym.
Bij de werking van het reparatie-enzym zorgen de aminozuren Arg-128 en Asn-137 ervoor dat het enzym aan het beschadigde DNA wordt gebonden.
Het Cys-145 voert daarna de reparatie van de guanine-eenheid uit. De S – H groep van de cysteïne-eenheid wordt daarbij omgezet tot een S – CH3 groep.
17.7 Toepassing
Huilfactor in uien
Examen scheikunde 1,2 2e tijdvak 2006
Deze opgave gaat over het artikel ‘Japanners ontdekken enzym dat tranen trekt bij uien snijden’ uit NRC Handelsblad. Een deel van dit artikel is hieronder afgedrukt.
Lees het artikel en beantwoord vervolgens de vragen.
In het artikel is beschreven welke reactie optreedt wanneer LF in aanraking komt met water.
In de volledige naam van PRENCSO (regel 15) komen aanduidingen voor die betrekking hebben op de ruimtelijke structuur van een PRENCSO molecuul.
Hieronder is de structuurformule van PRENCSO weergegeven. Hierin zijn de koolstofatomen voorzien van een nummer.
In het artikel worden twee manieren genoemd die ervaren koks gebruiken om de “tranenvloed te kunnen keren”.
In het artikel wordt zeer in het kort beschreven hoe de basenvolgorde in het gen is opgehelderd (regels 22-24).
Deze beschrijving roept verschillende vragen op. Met name bij de vermelding van “de basenvolgorde van het DNA” dringt zich behalve de vraag of dit de basenvolgorde op de matrijsstreng dan wel op de coderende streng betreft, een andere kritische vraag op.
Stel, jij besluit de onderzoekers een vraag te mailen naar aanleiding van “de basenvolgorde” in het artikel.
Om de onderzoekers een indruk te geven van je kennis op het gebied van aminozuurvolgorde en basenvolgorde in het DNA, leid jij je vraag in met enkele zinnen waaruit deze kennis blijkt.
Aan het eind van het artikel (regels 25-27) wordt een conclusie vermeld die de Japanse onderzoekers zouden hebben getrokken uit verschillende experimenten. De resultaten van deze experimenten zijn gepubliceerd in Nature.
Ze zijn wat betreft de LF vorming samengevat in figuur 1 in het informatieboekje dat bij dit examen hoort.
Op basis van hun onderzoekingen hebben de Japanners ook een schema opgesteld van de reacties die
plaatsvinden wanneer uien worden gesneden. Dit schema staat afgebeeld in figuur 2 van het informatieboekje.
Voor hun experimenten beschikten de Japanse onderzoekers over oplossingen van PRENCSO, van LFS en van AL (= alliinase-extract, zonder LFS, uit uien).
De conclusie die in het artikel in NRC Handelsblad is vermeld (regels 25-27), is niet geheel in overeenstemming met het schematische overzicht van figuur 2: LFS zet namelijk PRENCSO niet om.
Het thiosulfinaat dat eveneens wordt gevormd wanneer uien worden gesneden, is verantwoordelijk voor de geur en de smaak van de uien. De hoeveelheden thiosulfinaat die bij de experimenten van de Japanse onderzoekers zijn gevormd, kunnen ook in een figuur worden samengevat. Hiertonder is de aanzet voor zo’n figuur gegeven.
Dit lesmateriaal is gepubliceerd onder de Creative Commons Naamsvermelding 3.0 Nederlands licentie. Dit houdt in dat je onder de voorwaarde van naamsvermelding vrij bent om:
het werk te delen - te kopiëren, te verspreiden en door te geven via elk medium of bestandsformaat
het werk te bewerken - te remixen, te veranderen en afgeleide werken te maken
voor alle doeleinden, inclusief commerciële doeleinden.
Leeromgevingen die gebruik maken van LTI kunnen Wikiwijs arrangementen en toetsen afspelen en resultaten
terugkoppelen. Hiervoor moet de leeromgeving wel bij Wikiwijs aangemeld zijn. Wil je gebruik maken van de LTI
koppeling? Meld je aan via info@wikiwijs.nl met het verzoek om een LTI
koppeling aan te gaan.
Maak je al gebruik van LTI? Gebruik dan de onderstaande Launch URL’s.
Arrangement
IMSCC package
Wil je de Launch URL’s niet los kopiëren, maar in één keer downloaden? Download dan de IMSCC package.
Wikiwijs lesmateriaal kan worden gebruikt in een externe leeromgeving. Er kunnen koppelingen worden gemaakt en
het lesmateriaal kan op verschillende manieren worden geëxporteerd. Meer informatie hierover kun je vinden op
onze Developers Wiki.
